دوره 11، شماره 31 - ( پاییز 1398 )                   جلد 11 شماره 31 صفحات 143-134 | برگشت به فهرست نسخه ها


XML English Abstract Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

Hashemi-petroudi S H, nematzadeh G, Mohammadi S, Kuhlmann M. (2019). Analysis of Expression Pattern of Genome and Analysis of HSP90 Gene Family in Aeluropus littoralis under Salinity Stress. jcb. 11(31), 134-143. doi:10.29252/jcb.11.31.134
URL: http://jcb.sanru.ac.ir/article-1-1029-fa.html
هاشمی‌پطرودی سیدحمیدرضا، نعمت‌زاده قربانعلی، محمدی سمیرا، کولمن مارکوس. بررسی گسترده ژنومی و آنالیز الگوی بیان خانواده ژنی HSP90 در گیاه آلوروپوس لیتورالیس تحت تنش شوری پژوهشنامه اصلاح گیاهان زراعی 1398; 11 (31) :143-134 10.29252/jcb.11.31.134

URL: http://jcb.sanru.ac.ir/article-1-1029-fa.html


گروه مهندسی ژنتیک و بیولوژی، پژوهشکده ژنتیک و زیست‌فناوری کشاورزی طبرستان، دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی ساری
چکیده:   (3316 مشاهده)
پروتئین‌های شوک حرارتی 90 کیلو دالتونی (HSP90)، یک چاپرون مولکولی وابسته به ATP می‌باشند که توالی آن‌ها از درجه حفاظت‌شدگی بسیار بالایی در باکتری‌ها تا یوکاریوت‌ها برخوردار می‌باشند. در گیاهان، پروتئین‌های HSP90، برای کنترل رشد و نمو طبیعی گیاه و همچنین پاسخ دفاعی در برابر محرک‌های زیست‌محیطی مورد نیاز می‌باشند. گرچه مطالعات متعددی در مورد نقش فیزیولوژیکی HSP90ها در گیاهان وجود دارد، با این حال شناخت ما از مکانیسم‌های دفاعی پروتئین‌های HSP90 در پاسخ به تنش، نقش آن‌ها به‌عنوان چاپرون‌های مولکولی و برهم‌کنش‌های مولکولی آن‌ها با دیگر پروتئین‌ها و کوچاپرون‌ها محدود می‌باشد. بنابراین، در مطالعه حاضر، با آنالیز جامعی از خانواده ژنی HSP90 در گیاه هالوفیت Aeluropus littoralis، 4 ژن HSP90 در این گیاه شناسایی و با استفاده از آنالیز پیش‌بینی جایگاه سلولی مشخص شد که این ژن‌ها در بخش‌های مختلف سلولی فعال می‌باشند. با استفاده از ابزارهای بیوانفورماتیکی مختلفی، 45 ژن HSP90 نیز در سایر گونه‌های آرابیدوپسیس، برنج، ذرت، سویا وBrachypodium distachyon شناسایی گردید. 49 ژن‌ HSP90 مورد بررسی، از نظر فیلوژنتیکی در سه گروه اصلی تقسیم‌بندی شدند. آنالیز ساختارهای ژنی و ترکیب موتیف‌ها نشان داد که این ژن‌ها در هر گروه تقریباً از حفاظت‌شدگی بالایی برخوردارند، که بیانگر این است که اعضای هر گروه ممکن است دارای کارکردهای یکسانی باشند. بر اساس داده‌های RNA-seq، ژن AlHSP90.4 فعال در سیتوپلاسم با سطح بیان 3/1، ببیشترین بیان را در بافت ریشه تحت شرایط تنش شوری و بازیابی به نمایش گذاشت. حداقل سطح بیان، نیز در ژن AlHSP90.3 واقع در شبکه آندوپلاسمی، در پاسخ به تنش شوری و در شرایط بازیابی در بافت برگی مشاهده گردید. یافته‌های این بررسی، ضمن ارائه خصوصیات عملکردی ژن‌های AlHSP90، اطلاعات پایه‌ای را برای تحقیقات آتی در مورد کارکرد بیولوژیکی این ژن‌ها مهیا می‌سازد.

متن کامل [PDF 3840 kb]   (863 دریافت)    
نوع مطالعه: پژوهشي | موضوع مقاله: بيوتكنولوژي گياهي
دریافت: 1397/11/23 | ویرایش نهایی: 1398/10/9 | پذیرش: 1398/5/15 | انتشار: 1398/9/13

فهرست منابع
1. Agarwal, G., V. Garg, H. Kudapa, D. Doddamani, L.T. Pazhamala, A.W. Khan, M. Thudi, S.H. Lee and R.K. Varshney. 2016. Genome‐wide dissection of AP2/ERF and HSP90 gene families in five legumes and expression profiles in chickpea and pigeonpea. Plant biotechnology journal, 14(7): 1563-1577. [DOI:10.1111/pbi.12520]
2. Bailey, T.L., M. Boden, F.A. Buske, M. Frith, C.E. Grant, L. Clementi, J. Ren, W.W. Li and W.S. Noble. 2009. MEME SUITE: tools for motif discovery and searching. Nucleic acids research, 37: 202-208. [DOI:10.1093/nar/gkp335]
3. Dutta, R. and M. Inouye. 2000. GHKL, an emergent ATPase/kinase superfamily. Trends in biochemical sciences, 25(1): 24-28. [DOI:10.1016/S0968-0004(99)01503-0]
4. Faraji, S., H. Najafi-Zarrini, S. Hashemi-Petroudi and G. Ranjbar. 2017. AlGLYI gene implicated in salt stress response from halophyte Aeluropus littoralis. Russian Journal of Plant Physiology, 64(6): 850-860. [DOI:10.1134/S1021443717060036]
5. Felsenstein, J. 1985. Confidence limits on phylogenies: an approach using the bootstrap. Evolution, 39(4): 783-791. [DOI:10.1111/j.1558-5646.1985.tb00420.x]
6. Finn, R.D., P. Coggill, R.Y. Eberhardt, S.R. Eddy, J. Mistry, A.L. Mitchell, S.C. Potter, M. Punta, M. Qureshi and A. Sangrador-Vegas. 2015. The Pfam protein families database: towards a more sustainable future. Nucleic Acids Research, 44: 279-285. [DOI:10.1093/nar/gkv1344]
7. Gasteiger, E., C. Hoogland, A. Gattiker, M.R. Wilkins, R.D. Appel and A. Bairoch. 2005. Protein identification and analysis tools on the ExPASy server. In: Walker, J.M. (eds.) The proteomics protocols handbook. 571-607 pp., Humana Press, New York City, New York, United States. [DOI:10.1385/1-59259-890-0:571]
8. Ghorbani, H., H. Samizadeh Lahiji and G.A. Nematzadeh. 2019. In Silico Characterization of Proteins Containing ARID-PHD Domain and Its Expression in Aeluropus littoralis Halophyte. Journal of Crop Breeding, 11(29): 143-152. [DOI:10.29252/jcb.11.29.143]
9. Ghorbani, H.R., H. Samizadeh Lahiji and G.A. Nematzadeh. 2017. Expression pattern analysis of transcription factors from Aeluropus littoralis in response to salt stress and recovery condition. Journal of Plant Molecular Breeding, 5(1): 19-30.
10. Grigorova, B., I. Vaseva, K. Demirevska and U. Feller. 2011. Combined drought and heat stress in wheat: changes in some heat shock proteins. Biologia Plantarum, 55(1): 105-111. [DOI:10.1007/s10535-011-0014-x]
11. Hainzl, O., M.C. Lapina, J. Buchner and K. Richter. 2009. The charged linker region is an important regulator of Hsp90 function. Journal of Biological Chemistry, 284: 22559-22567. [DOI:10.1074/jbc.M109.031658]
12. Hall, T.A. 1999. BioEdit: a user-friendly biological sequence alignment editor and analysis program for Windows 95/98/NT. Nucleic Acids Symposium Series, 41: 95-98.
13. Hao, P., J. Zhu, A. Gu, D. Lv, P. Ge, G. Chen, X. Li and Y. Yan. 2015. An integrative proteome analysis of different seedling organs in tolerant and sensitive wheat cultivars under drought stress and recovery. Proteomics, 15(9): 1544-1563. [DOI:10.1002/pmic.201400179]
14. Hashemi-Petroudi, S.H., H. Ghorbani and M. Kuhlmann. 2018. Isolation Phosphoglycerate Dehydrogenase gene from Aeluropus littoralis halophyte plant and functional analysis of T-DNA mutant in Arabidopsis thaliana. Crop bitechnology, 8(23): 79-92.
15. Hashemi-Petroudi, S.H., G.A. Nematzadeh, H. Askari and S. Ghahary. 2014. Involvement of Cytosine DNA methylation in different developmental stages of Aeluropus littoralis. Journal of Plant Molecular Breeding, 2(2): 56-67.
16. Hashemi-Petroudi, S.H., G.A. Nematzadeh, H. Askari and Y. Ghasemi. 2012. Pattern of DNA cytosine methylation in Aeluropus littoralis during temperature stress. Journal of Plant Molecular Breeding, 1(1): 16-24.
17. Hashemi-Petroudi, S.H., G.A. Nematzadeh and M. Kuhlmann. 2019. Identification and analysis of a DEVIL paralog gene cluster in Aeluropus littoralis by comparative genomic approach Crop bitechnology, 9(25): 79-92.
18. Hashemipetroudi, S., G. Nematzadeh, G. Ahmadian, A. Yamchi and M. Kuhlmann. 2016. Expression analysis of salt stress related expressed sequence tags (ESTs) from Aeluropus littoralis by quantitative real-time PCR. Bioscience Biotechnology Research Communications, 9(3): 445-456. [DOI:10.21786/bbrc/9.3/16]
19. Horton, P., K.J. Park, T. Obayashi, N. Fujita, H. Harada, C. Adams-Collier and K. Nakai. 2007. WoLF PSORT: protein localization predictor. Nucleic acids research, 35: 585-587. [DOI:10.1093/nar/gkm259]
20. Jackson, S.E., C. Queitsch and D. Toft. 2004. Hsp90: from structure to phenotype. Nature Structural & Molecular Biology, 11: 1152-1155. [DOI:10.1038/nsmb1204-1152]
21. Jones, P., D. Binns, H.Y. Chang, M. Fraser, W. Li, C. McAnulla, H. McWilliam, J. Maslen, A. Mitchell and G. Nuka. 2014. InterProScan 5: genome-scale protein function classification. Bioinformatics, 30(9): 1236-1240. [DOI:10.1093/bioinformatics/btu031]
22. Kaleybar Shahin, B., G. Nematzadeh, S.H.R. Hashemi, H. Askari and S. Kabirnataj. 2013. Physiological and Genetic Responses of Halophyte Aeluropus Littoralis to Salinity. Journal of Crop Breeding, 5(12): 15-29.
23. Klein, E.M., L. Mascheroni, A. Pompa, L. Ragni, T. Weimar, K.S. Lilley, P. Dupree and A. Vitale. 2006. Plant endoplasmin supports the protein secretory pathway and has a role in proliferating tissues. The Plant Journal, 48(5): 657-673. [DOI:10.1111/j.1365-313X.2006.02904.x]
24. Krishna, P. and G. Gloor. 2001. The Hsp90 family of proteins in Arabidopsis thaliana. Cell stress & chaperones, 6(3): 238-246. https://doi.org/10.1379/1466-1268(2001)006<0238:THFOPI>2.0.CO;2 [DOI:10.1379/1466-1268(2001)0062.0.CO;2]
25. Krystkowiak, I., J. Manguy and N.E. Davey. 2018. PSSMSearch: a server for modeling, visualization, proteome-wide discovery and annotation of protein motif specificity determinants. Nucleic acids research, 46: 235-241. [DOI:10.1093/nar/gky426]
26. Lv, D.W., S. Subburaj, M. Cao, X. Yan, X. Li, R. Appels, D.F. Sun, W. Ma and Y.M. Yan. 2014. Proteome and phosphoproteome characterization reveals new response and defense mechanisms of Brachypodium distachyon leaves under salt stress. Molecular & Cellular Proteomics, 13(2): 632-652. [DOI:10.1074/mcp.M113.030171]
27. Marcu, M.G., M. Doyle, A. Bertolotti, D. Ron, L. Hendershot and L. Neckers. 2002. Heat shock protein 90 modulates the unfolded protein response by stabilizing IRE1α. Molecular and cellular biology, 22(24): 8506-8513. [DOI:10.1128/MCB.22.24.8506-8513.2002]
28. Metsalu, T. and J. Vilo. 2015. ClustVis: a web tool for visualizing clustering of multivariate data using Principal Component Analysis and heatmap. Nucleic acids research, 43: 566-570. [DOI:10.1093/nar/gkv468]
29. Moore, R.C. and M.D. Purugganan. 2003. The early stages of duplicate gene evolution. Proceedings of the National Academy of Sciences, 100(26): 15682-15687. [DOI:10.1073/pnas.2535513100]
30. Pearl, L.H. and C. Prodromou. 2000. Structure and in vivo function of Hsp90. Current opinion in structural biology, 10(1): 46-51. [DOI:10.1016/S0959-440X(99)00047-0]
31. Picard, D. 2002. Heat-shock protein 90, a chaperone for folding and regulation. Cellular and Molecular Life Sciences CMLS, 59(10): 1640-1648. [DOI:10.1007/PL00012491]
32. Riggs, D.L., M.B. Cox, J. Cheung-Flynn, V. Prapapanich, P.E. Carrigan and D.F. Smith. 2004. Functional specificity of co-chaperone interactions with Hsp90 client proteins. Critical reviews in biochemistry and molecular biology, 39(5-6): 279-295. [DOI:10.1080/10409230490892513]
33. Sangster, T.A., A. Bahrami, A. Wilczek, E. Watanabe, K. Schellenberg, C. McLellan, A. Kelley, S.W. Kong, C. Queitsch and S. Lindquist. 2007. Phenotypic diversity and altered environmental plasticity in Arabidopsis thaliana with reduced Hsp90 levels. PloS one, 2(7): e648. [DOI:10.1371/journal.pone.0000648]
34. Sangster, T.A. and C. Queitsch. 2005. The HSP90 chaperone complex, an emerging force in plant development and phenotypic plasticity. Current opinion in plant biology, 8(1): 86-92. [DOI:10.1016/j.pbi.2004.11.012]
35. Shinozaki, F., M. Minami, T. Chiba, M. Suzuki, K. Yoshimatsu, Y. Ichikawa, K. Terasawa, Y. Emori, K. Matsumoto and T. Kurosaki. 2006. Depletion of Hsp90β induces multiple defects in B cell receptor signaling. Journal of Biological Chemistry, 281(24): 16361-16369. [DOI:10.1074/jbc.M600891200]
36. Song, H., R. Zhao, P. Fan, X. Wang, X. Chen and Y. Li. 2009. Overexpression of AtHsp90. 2, AtHsp90. 5 and AtHsp90. 7 in Arabidopsis thaliana enhances plant sensitivity to salt and drought stresses. Planta, 229(4): 955-964. [DOI:10.1007/s00425-008-0886-y]
37. Tamura, K., G. Stecher, D. Peterson, A. Filipski and S. Kumar. 2013. MEGA6: molecular evolutionary genetics analysis version 6.0. Molecular biology and evolution, 30(12): 2725-2729. [DOI:10.1093/molbev/mst197]
38. Thompson, J.D., T.J. Gibson and D.G. Higgins. 2003. Multiple sequence alignment using ClustalW and ClustalX. Current protocols in bioinformatics, 1: 2-3. [DOI:10.1002/0471250953.bi0203s00]
39. Wang, W., B. Vinocur, O. Shoseyov and A. Altman. 2004. Role of plant heat-shock proteins and molecular chaperones in the abiotic stress response. Trends in plant science, 9(5): 244-252. [DOI:10.1016/j.tplants.2004.03.006]
40. Xu, Z.S., Z.Y. Li, Y. Chen, M. Chen, L.C. Li and Y.Z. Ma. 2012. Heat shock protein 90 in plants: molecular mechanisms and roles in stress responses. International journal of molecular sciences, 13(12): 15706-15723. [DOI:10.3390/ijms131215706]
41. Zhang, J., J. Li, B. Liu, L. Zhang, J. Chen and M. Lu. 2013. Genome-wide analysis of the Populus Hsp90 gene family reveals differential expression patterns, localization, and heat stress responses. BMC genomics, 14(1): 532. [DOI:10.1186/1471-2164-14-532]
42. Zhang, L., Y. Fan, F. Shi, S. Qin and B. Liu. 2012. Molecular cloning, characterization, and expression analysis of a cytosolic HSP90 gene from Haematococcus pluvialis. Journal of applied phycology, 24(6): 1601-1612. [DOI:10.1007/s10811-012-9821-5]
43. Zhang, M., C.Y. Ma, D.W. Lv, S.M. Zhen, X.H. Li and Y.M. Yan. 2014. Comparative phosphoproteome analysis of the developing grains in bread wheat (Triticum aestivum L.) under well-watered and water-deficit conditions. Journal of proteome research, 13(10): 4281-4297. [DOI:10.1021/pr500400t]
44. Zhang, M., Z. Shen, G. Meng, Y. Lu and Y. Wang. 2017. Genome-wide analysis of the Brachypodium distachyon (L.) P. Beauv. Hsp90 gene family reveals molecular evolution and expression profiling under drought and salt stresses. PloS one, 12(12): e0189187. [DOI:10.1371/journal.pone.0189187]
45. Zhang, S., X. Xia, J. Shen, Y. Zhou and Z. Sun. 2008. DBMLoc: a Database of proteins with multiple subcellular localizations. BMC bioinformatics, 9(1): 127. [DOI:10.1186/1471-2105-9-127]
46. Zuehlke, A. and J.L. Johnson. 2010. Hsp90 and co-chaperones twist the functions of diverse client proteins. Biopolymers: Original Research on Biomolecules, 93(3): 211-217. [DOI:10.1002/bip.21292]

ارسال نظر درباره این مقاله : نام کاربری یا پست الکترونیک شما:
CAPTCHA

ارسال پیام به نویسنده مسئول


بازنشر اطلاعات
Creative Commons License این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است.

کلیه حقوق این وب سایت متعلق به پژوهشنامه اصلاح گیاهان زراعی می باشد.

طراحی و برنامه نویسی : یکتاوب افزار شرق

© 2024 CC BY-NC 4.0 | Journal of Crop Breeding

Designed & Developed by : Yektaweb